Comment "décuire" un œuf dur ?

Bravo !!!  Heu … !!! Mais pourquoi au juste cette expérience ? Vue qu’on ne peut plus réutiliser l’oeuf ! Pour mieux recommencer des expérience ratée !!
Nuage

 

Comment « décuire » un œuf dur ?

 

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Le chimiste Stephan Kudlacek qui a réussi à « décuire » un œuf. ©C. Steve Zylius / UC Irvine

Par Mathieu Nowak

Des chimistes ont mis au point une technique permettant de rendre sa composition initiale à un œuf qui a été cuit pendant vingt minutes

CHIMIE. Si l’on place un œuf dans une casserole d’eau bouillante à 100°C, on finit par obtenir… un œuf dur. Mais si l’on place cet œuf dur dans une casserole de glace à -100°C, on n’en retire pas du tout un œuf cru… Juste un œuf dur gelé ! La cuisson serait-elle donc un processus irréversible ?

« Non ! Nous avons inventé une méthode pour ‘décuire’ un œuf ! », annonce triomphalement Gregory Weiss, professeur de chimie et de biologie moléculaire à l’université de Californie (Etats-Unis) et à l’université Flinders (Australie).

 Mais, disons-le d’emblée, cette méthode n’est pas très ragoutante puisqu’elle consiste d’abord à couvrir l’aliment… d’urée, le principal déchet organique que nous éliminons dans l’urine.

Du point de vue de la chimie, la cuisson de l’œuf consiste en un réarrangement des protéines qui le composent, celles du blanc se réarrangeant avant celles du jaune. Ce phénomène se déroule entre 60 et 70°C. Schématiquement, les protéines se déplient et s’agglutinent pour donner à l’œuf cuit sa consistance ferme mais molle.

Les chercheurs ont donc trouvé une méthode pour « séparer les protéines agglutinées et leur permettre de reprendre leur conformation initiale ».

Et l’œuf dur redevint cru…

Ils sont d’abord partis d’un œuf mollet qu’ils ont bien chauffé pendant 20 minutes à 90°C pour être certains qu’il soit parfaitement dur. Le blanc a ensuite été dissous dans de l’urée, qui a pour propriété de démêler certaines protéines (les lysozymes). A ce stade, les protéines ayant été séparées les unes des autres, l’œuf redevient liquide. Mais ces dernières n’ont toujours pas retrouvé leur forme initiale. C’est pourquoi les chimistes ont ensuite placé la solution dans un appareil qui les ont fait tourner à grande vitesse, l’objectif étant de les soumettre à des contraintes de cisaillement dans un film d’à peine un micron d’épaisseur (un centième de cheveu) : les protéines ont ainsi été étirées et, quand elles ont été relâchées, elles ont repris leur conformation d’origine. Une transformation qui ne prend que quelques minutes.

L’astuce du chimiste

Les motivations des chimistes américains n’étaient cependant pas (que) culinaires.

« En réalité nous ne sommes pas vraiment intéressés par le comportement des œufs, confesse Gregory Weiss. Nous voulions surtout montrer l’efficacité de notre méthode. Car elle pourrait être une solution très efficace pour  nettoyer les tubes de verre dans lesquels se sont accumulées des protéines collantes. » 

Ce qui arrive fréquemment dans les laboratoires de chimie quand on travaille sur des protéines et qu’on essaye de leur donner une forme moléculaire propice à des applications industrielles. Mais ces formes sont difficiles à maîtriser et les expériences ratent souvent. La technique des chercheurs permettra donc de revenir rapidement en arrière pour une nouvelle tentative. Elle est d’ailleurs testée avec succès sur d’autres protéines que les lysozymes.

Quant à l’œuf « décuit », impossible pour autant de le gober cru à nouveau ! S’il est bien liquide et que les lysozymes ont repris leur conformation initiale, d’autres composants ont en effet été dissous dans l’opération… et l’urée l’a rendu immangeable.

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